β-list je prvek bílkovin sekundární struktury, a uvnitř/mezi molekulami β-listu interakce hrát klíčovou roli v biologických regulačních procesů, včetně lešení, přeprava a oligomerization. V přírodě, β-list formace je přísně regulována, protože jejich poškození β-stohování často vede k závažným onemocněním, jako je Alzheimerova choroba, Parkinsonova choroba, systémová amyloidóza, nebo diabetes. Identifikace vnitřních sklonů tvořících β-list tak může poskytnout cenný vhled do návrhů proteinů pro vývoj nových terapeutik. Konstrukční metody založené na struktuře však nemusí být obecně použitelné pro takové amyloidogenní peptidy, zejména kvůli vysoké strukturální plasticitě a složitosti. Proto je důležitá alternativní strategie návrhu založená na doplňkových sekvenčních informacích. Zde jsme vyvinuli metodu vyhledávání v databázi nazvanou β-stohovací interakční návrh pro reciprocitu (B-SIDER) pro návrh komplementárních β-řetězců. Tato metoda využívá informace o strukturní databázi a generuje matice skóre specifické pro cíl. Diskriminační síla funkce skóre B-SIDER byla testována na reprezentativních amyloidogenních peptidových substrukturách proti sekvenčně založené matrici skóre (PASTA 2.0) a dvě populární funkce ab initio protein design score (Rosetta a FoldX). B-SIDER je schopen rozlišit amyloidogenní β-řetězce divokého typu jako oblíbené interakce konzistentnějším způsobem než jiné metody. B-SIDER byl prospektivně aplikován na návrh komplementárních β-pramenů pro splitgfp lešení. Byly identifikovány tři varianty, které mají silnější interakce než původní sekvence vybraná řízeným vývojem, emitující vyšší intenzity fluorescence. Naše výsledky naznačují, že B-SIDER mohou být použitelné na konstrukce z jiných β-prameny, které pomáhají při vývoji léčiv proti onemocnění souvisejících s amyloidogenic peptidy.