kriparkarket er et element i protein sekundær struktur, og intra-/intermolekylære kurparkinteraktioner spiller afgørende roller i biologiske reguleringsprocesser, herunder stilladser, transport og oligomerisering. I naturen er en dannelse af et karrusark stramt reguleret, fordi dysreguleret karrus-stabling ofte fører til alvorlige sygdomme, såsom Parkinsons, systemisk amyloidose eller diabetes. Dermed, identifikationen af iboende kur-arkdannende tilbøjeligheder kan give værdifuld indsigt i proteindesign til udvikling af nye terapeutiske midler. Imidlertid, strukturbaserede designmetoder er muligvis ikke generelt anvendelige for sådanne amyloidogene peptider hovedsageligt på grund af høj strukturel plasticitet og kompleksitet. Derfor er en alternativ designstrategi baseret på komplementær sekvensinformation af væsentlig betydning. Heri udviklede vi en databasesøgningsmetode kaldet prisT-Stacking Interaction DEsign for Reciprocity (B-SIDER) til design af komplementære prisstrenge. Denne metode gør brug af de strukturelle databaseoplysninger og genererer målspecifikke score matricer. Den diskriminerende effekt af b-SIDER score-funktionen blev testet på repræsentative amyloidogene peptidsubstrukturer mod en sekvensbaseret score-matrice (PASTA 2.0) og to populære ab initio protein design score funktioner (Rosetta og fold). B-SIDER er i stand til at skelne amyloidogene kolostrenge af vildtype som foretrukne interaktioner på en mere konsistent måde end andre metoder. B-SIDER blev prospektivt anvendt til design af komplementære pristrenge til et splitGFP-stillads. Tre varianter blev identificeret til at have stærkere interaktioner end den oprindelige sekvens valgt gennem en rettet udvikling, udsender højere fluorescensintensiteter. Vores resultater indikerer, at B-SIDER kan være anvendelig til design af andre kursstrenge, der hjælper med udviklingen af terapeutiske midler mod sygdomsrelaterede amyloidogene peptider.