翻訳後タンパク質分解プロセシング編集
タンパク質合成における翻訳中または翻訳後のポリペプチドの限られたタンパク質分解は、多くのタンパク質に対してしばしば起こる。 これは、Ｎ末端メチオニンの除去、シグナルペプチド、および／または不活性または非機能性タンパク質の活性タンパク質への変換を含み得る。 蛋白質の最終的な機能形態への前駆物質はproproteinと名づけられ、これらのproproteinはpreproteinとして最初に総合されるかもしれません。 例えば、アルブミンはプリプロアルブミンとして最初に総合され、未切断のシグナルペプチドを含んでいます。 これはシグナルペプチドが裂かれた後プロアルブミンを形作り、N末端の6残余のプロペプチドを取除くそれ以上の処理は蛋白質の成長した形態を
N末端メチオニンの除去編集
開始メチオニン（および、原核生物では、fMet）は、新生タンパク質の翻訳中に除去され得る。
N末端メチオニンの除去編集
開始メチオニン（および、原核生物では、fMet）は、新生タンパク質の翻訳中に除去され得る。 大腸菌の場合、ＦＭＥＴは、第２の残基が小さく、荷電していない場合には効率的に除去されるが、第２の残基が嵩高く荷電している場合には除去されない。 原核生物および真核生物の両方において、暴露されたＮ末端残基は、Ｎ末端規則に従ってタンパク質の半減期を決定し得る。
シグナル配列の除去
特定のオルガネラまたは分泌のために標的とされるタンパク質は、タンパク質を最終目的地に誘導するN末端シグナルペプチドを有する。 このシグナルペプチドは、膜を介して輸送した後、タンパク質分解によって除去される。
ポリタンパク質の切断編集
いくつかのタンパク質とほとんどの真核生物のポリペプチドホルモンは、個々の小さなポリペプチド鎖へのタンパク分解切断を必要とするポリタンパク質として知られている大きな前駆体ポリペプチドとして合成される。 ポリタンパク質のプロオピオメラノコルチン（POMC）は多くのポリペプチドのホルモンを含んでいます。 しかし、POMCの切断パターンは、異なる組織間で変化し、同じポリタンパク質からのポリペプチドホルモンの異なるセットをもたらす可能性がある。
多くのウイルスはまたpolycistronic mRNAから翻訳された単一のポリペプチド鎖として蛋白質を最初に作り出します。
このポリペプチドは、その後、個々のポリペプチド鎖に切断される。 ポリタンパク質の一般的な名前には、レトロウイルスのgag（グループ特異抗原）とNidoviralesのOrf1Abが含まれています。 後者の名前は、ポリペプチドをコードするmRNAの滑りやすい配列がリボソームフレームシフトを引き起こし、ほぼ固定された比率で二つの異なる長さのペプチドチェーン（aとab）をもたらすという事実を指す。
前駆体タンパク質の切断edit
多くのタンパク質およびホルモンは、その前駆体-zymogens、proenzymes、およびprehormonesの形で合成される。 これらの蛋白質は最終的な活動的な構造を形作るために裂かれます。 インスリンは、例えば、シグナルペプチドが切断された後にプロインスリンをもたらすプレプロインスリンとして合成される。 その後、プロインスリンは二つの位置で切断され、二つのジスルフィド結合によって連結された二つのポリペプチド鎖が得られる。 B鎖から2つのC末端残基を除去すると、成熟したインスリンが得られる。 蛋白質の折りたたみは最終的に相互ペプチドジスルフィドの結束の形成、およびインシュリンの天然構造で見つけられる最終的に内部ペプチドジスルフィドの結束を促進する一本鎖のProinsulinの形態に起こります。 特にプロテアーゼは、不活性な形態で合成され、細胞内に安全に保存され、必要に応じて十分な量で放出される準備ができている。
プロテアーゼは、不活性 これは、これらのプロテアーゼの不適切な活性化が生物にとって非常に破壊的であり得るため、プロテアーゼが正しい位置または文脈でのみ活性化されることを確実にするためである。 例えば、トリプシノーゲンが切断されてトリプシンが形成されると、プロテアーゼの活性部位を完成させるタンパク質構造のわずかな再配列が起こり、それによってタンパク質が活性化される。したがって、タンパク質分解は、不活性なタンパク質を活性なタンパク質に変えることによって生物学的プロセスを調節する方法であり得る。
よい例は最初のでき事が血凝固に終って多くの特定のプロテアーゼの順次蛋白質分解活発化の滝を誘発する血液凝固の滝である。 免疫応答の補体系はまた侵入の病原体の攻撃で起因する相互作用および複雑な順次蛋白質分解活発化を含みます。
タンパク質分解編集
タンパク質分解は、細胞内または細胞外で起こることがあります。 食糧の消化力では、消化酵素は細胞外の消化力のための環境に吸収され、使用されるかもしれないように蛋白質分解の開裂がより小さいペプチッドお 動物では、食物は特殊な器官または根性で細胞外で処理されるかもしれないが、多くの細菌では、食物は食作用を介して内在化されるかもしれない。 環境中のタンパク質の微生物分解は、栄養の利用可能性によって調節することができる。 例えば、タンパク質（炭素、窒素、および硫黄）の主要な要素の制限は、真菌Neurospora crassaだけでなく、土壌生物群集のタンパク質分解活性を誘導する。
細胞内のタンパク質はアミノ酸に分解されます。 タンパク質のこの細胞内分解は、複数の機能を提供しています: それは、損傷した異常なタンパク質を除去し、それらの蓄積を防止する。 それはまた、もはや必要とされない酵素および調節タンパク質を除去することによって細胞プロセスを調節するのに役立つ。 アミノ酸は蛋白質の統合のためにそれから再使用されるかもしれません。
リソソームとproteasomeEdit
タンパク質の細胞内分解は、リソソームにおけるタンパク質分解、または不要なタンパク質をプロテアソームに標的とするユビキチン依存性プロセスの二つの方法で達成することができる。 オートファジー-リソソーム経路は、通常は非選択的プロセスであるが、ペプチド配列KFERQまたは類似のタンパク質が選択的に分解されることにより、飢餓時に選択的になることがある。 リソソームにはカテプシンなどのプロテアーゼが多数含まれている。
ユビキチンを介したプロセスは選択的である。 分解のためにマークされたタンパク質は、ユビキチンに共有結合的にリンクされています。 ユビキチンの多くの分子は分解のために予定される蛋白質にタンデムでつながるかもしれません。 ポリウビキ化タンパク質はATP依存性プロテアーゼ複合体であるプロテアソームを標的としている。 ユビキチンは放出されて再利用され、標的タンパク質は分解される。
細胞内タンパク質分解の速度edit
異なるタンパク質は、異なる速度で分解される。 異常なタンパク質は速やかに分解されるが、正常なタンパク質の分解速度はその機能に応じて大きく変化する可能性がある。 重要な代謝制御点にある酵素は、すべての生理学的条件下で活性がほぼ一定である酵素よりもはるかに速く分解される可能性がある。 最も急速に分解されたタンパク質の1つはオルニチンデカルボキシラーゼであり、半減期は11分である。 対照的に、アクチンやミオシンのような他のタンパク質は、本質的には、ヘモグロビンは赤血球の全寿命のために持続しながら、月以上の半減期を持
N末端のルールは、タンパク質の半減期を部分的に決定することができ、プロリン、グルタミン酸、セリン、およびトレオニン（いわゆるPESTタンパク質）が豊富なセグメントを有するタンパク質は、半減期が短い。 分解速度に影響を与えるために疑われる他の要因はグルタミンおよびアスパラギンの速度の脱アミノおよびシステイン、ヒスチジンおよびメチオニンの酸化、安定化の配位子の不在、付けられた炭水化物または隣酸塩のグループの存在、自由なαアミノのグループの存在、蛋白質の負電荷、および蛋白質の柔軟性そして安定性を含んでいます。 内因性障害の大きな程度を持つタンパク質はまた、プロテアソームによる分解の効率的な開始を容易にするために提案されている無秩序なセグメントで、短い細胞半減期を有する傾向がある。
タンパク質分解の速度は、そのホルモン状態および栄養状態などの生物の生理学的状態にも依存し得る。
タンパク質分解の速度は、生物の生理学的状態にも依存し得る。
飢餓の時には、タンパク質分解の速度が増加する。
DigestionEdit
ヒト消化では、食物中のタンパク質は、ペプシン、トリプシン、キモトリプシン、エラスターゼなどの消化酵素によって小さなペプチド鎖に分解され、カルボキシペプチダーゼ、アミノペプチダーゼ、ジペプチダーゼなどの様々な酵素によってアミノ酸に分解される。 タンパク質を小さなペプチド（トリペプチドとジペプチド）とアミノ酸に分解して腸に吸収させる必要があり、吸収されたトリペプチドとジペプチドも血流に入る前にさらにアミノ酸に分解される。 トリプシンは、例えば、正に荷電した残基（アルギニンとリジン）の後にペプチド結合を切断し、キモトリプシンは芳香族残基（フェニルアラニン、チロシン、トリプトファン）の後に結合を切断し、エラスターゼはアラニンやグリシンなどの小さな非極性残基の後に結合を切断する。
消化酵素の不適切または早期の活性化を防止するために（例えば、膵炎を引き起こす膵自己消化を誘発する可能性がある）、これらの酵素は不活性 ペプシンの前駆体であるペプシノーゲンは、胃から分泌され、胃に見られる酸性環境でのみ活性化される。 膵臓はトリプシンおよびキモトリプシンのようないくつかのプロテアーゼの前駆物質を分泌します。 トリプシンのジモゲンは、十二指腸の粘膜によって分泌される非常に特異的なプロテアーゼ、エンテロキナーゼによって活性化されるトリプシノーゲンで トリプシンは、一旦活性化されると、他のトリプシノーゲン、ならびにキモトリプシンおよびカルボキシペプチダーゼのような他のプロテアーゼの前駆体を切断して活性化することもできる。
細菌では、不活性なzymogenまたはprezymogenを使用する同様の戦略が使用される。 枯草菌によって産生されるスブチリシンは、プレプロスブチリシンとして産生され、シグナルペプチドが切断され、自己触媒性タンパク質分解活性化が起こった場合にのみ放出される。
細胞調節編集
タンパク質分解はまた、コレステロールの生合成、またはプロテアーゼ活性化受容体を介して信号トロンビンの仲介など、酵素、転写因子、および受容体を活性化または非活性化することにより、多くの細胞プロセスの調節に関与している。
オルニチンデカルボキシラーゼのような重要な代謝制御点にあるいくつかの酵素は、その合成速度および分解速度によって完全に調節される。 他の急速に分解された蛋白質は細胞の成長の規則の中心的な役割を担う原発癌遺伝子の蛋白質プロダクトを含んでいます。
細胞周期調節編集
サイクリンは、細胞分裂に関与するキナーゼを活性化するタンパク質のグループです。 サイクリンの分解は、有糸分裂からの出口を支配し、次の細胞周期に進行する重要なステップである。 サイクリンは、細胞周期の過程で蓄積し、その後、有糸分裂の後期の直前に突然消失する。 サイクリンは、ユビキチンを介したタンパク質分解経路を介して除去される。
ApoptosisEdit
カスパーゼは、アポトーシスまたはプログラムされた細胞死に関与するプロテアーゼの重要なグループです。 カスパーゼの前駆体であるプロカスパーゼは、アポトソームを形成するタンパク質複合体との会合を介してタンパク質分解によって活性化されるか、グランザイムBによって、または死受容体経路を介して活性化される。