筋肉タンパク質を構成する合計20のアミノ酸があります。 したがって、20のうち9つは必須アミノ酸（Eaa）と考えられており、生理学的に有意な量で体内で産生されることはできないため、バランスの取れた食 筋肉蛋白質は転換の一定した状態に蛋白質の統合が蛋白質の故障の結果として失われる蛋白質を取り替えるために絶えず起こっていることを意 新しい筋肉蛋白質の統合のために、ボディで作り出すことができる11の非必須アミノ酸(NEAAs)と共にすべてのEAAsは、十分な量でなければなりません。 分岐鎖アミノ酸のロイシン、イソロイシンおよびバリンは、9つのEaaのうちの3つである。 ロイシンは、筋肉タンパク質合成の前駆体であるだけでなく、タンパク質合成のプロセスに関与する細胞内シグナル伝達経路の調節因子としての役割を果たす可能性がある（例えば、）。
BCAAsは筋肉タンパク質合成を刺激するユニークな能力を持つかもしれないという概念は、35年以上にわたって提唱されてきました。 この仮説を支持するデータは、ラットの応答の研究から得られている。 1981年にBuseは、ラットではBcaaが筋肉タンパク質合成の速度制限である可能性があることを報告した。 追加の研究では、ラットの筋肉タンパク質合成に対するBcaaのユニークな効果の概念を支持していましたが、Bcaaのみの経口消費に対する応答を研究した GarlickとGrantは、Bcaaの混合物をラットに注入すると、インスリンに応答して筋肉タンパク質合成速度が増加することを示したが、Bcaa単独の効果を測定しなかった。 Kobayashi et al.によるラットへのBcaa単独の注入。 筋肉蛋白質の統合の増加を引き起こすために示されていましたが応答は一時的だけでした。 おそらく、合成の速度は、他のEAAsの利用可能性によってすぐに制限された。
ラットにおける筋肉タンパク質合成の研究は、ヒトの応答との関連性が限られている。 骨格筋は人間と比較してラットの総ボディ固まりの大いにより小さいパーセントを構成し、筋肉蛋白質の統合の規則は多くの点で異なります。 従って、蛋白質の新陳代謝のwaterlowおよび仲間の陸標の本で食事用アミノ酸がラットの筋肉蛋白質の統合を刺激しないこと利用できるデータから結 最近の研究ではこの主張に挑戦しているが、ラットにおけるタンパク質合成に対する食事アミノ酸の限られた刺激効果は、通常の吸収後の条件下では、タンパク質合成の開始に関与する細胞内因子の活性が刺激されると、タンパク質合成の増加を可能にするために利用可能な過剰な内因性アミノ酸が存在するという事実を反映している。 異なって表現されて、ラットの筋肉蛋白質の統合は翻訳プロセスよりもむしろ開始プロセスによって明らかに限られます。 対照的に、以下で議論されるように、それはヒトではそうではないようである。 人間およびラットの筋肉蛋白質の統合に対するアミノ酸の効果を調査する調査間のもう一つの重要な区別は一般的な方法に関連しています。 “氾濫線量”の技術は通常ラットの調査で使用されました。 このプロシージャは10分短い非常に短い時間の窓上の筋肉蛋白質にアミノ酸のトレーサーの結合の測定を、頻繁に含みます。 このアプローチは、タンパク質合成の一時的な刺激と持続的な刺激とを区別しない。 合成の持続的な刺激のみが生理学的に関連する。 Ｂｃａａｓのようなアミノ酸の不均衡な混合物の消費は，蛋白質合成の他の前駆体の内因性貯蔵を利用することによって一過性に蛋白質合成を刺激する可能性がある。 しかしながら、血漿中および遊離細胞内プール中のもののようなアミノ酸の内因性貯蔵は、非常に限られており、急速に枯渇する可能性がある。 タンパク質合成の刺激を持続させることができない場合、生理学的意義はほとんどない。 その結果、ラットの筋肉蛋白質の統合を測定するのに一般的な氾濫の線量の技術は人間の栄養物に不確かな関連性の結果を作り出します。 BCAA栄養補助食品は人間の消費を目的としているため、この短いレビューの焦点は人間の被験者の研究になります。
栄養補助食品としてのBcaaの販売は、数百万ドルのビジネスとなっています。 これらの製品のマーケティングの中心には、Bcaaの消費が筋肉タンパク質合成を刺激し、結果として同化反応を誘発するという広く信じられている主張 BCAAは、「精神的焦点」を改善する目的でも消費される可能性がありますが、その適用は考慮しません。 Bcaa単独で同化であるという主張を評価するために、この論文の主な目的は、ヒト被験者の研究によって理論的または経験的に適切に支持されている。 真核生物開始因子のリン酸化状態がヒトにおける筋肉タンパク質合成の調節に律速的な役割を果たすかどうかの検討が我々の評価に暗黙的に含まれる。
筋肉タンパク質の回転と食事タンパク質の摂取量
筋肉タンパク質は、回転の一定の状態にあり、古いタンパク質が分解されている間、新 同化状態に特定の定義がありませんが、一般に筋肉蛋白質の統合の率が筋肉蛋白質の故障の率を超過する状況を示します。 筋肉固まりの利益の結果。 従来同化状態は筋肉蛋白質の統合の刺激によって運転されると考慮されましたりまた筋肉蛋白質の故障の阻止に理論的に起因できます。
BCAAサプリメントを消費することのオーバーライド代謝目標は、同化状態を最大化することです。 Bcaaは筋肉タンパク質合成を刺激することによって同化状態を誘導することが広く主張されている。 すべてのEAAsの豊富な供給は筋肉蛋白質の統合の重要な刺激のための必要条件です。 筋肉蛋白質の統合はNEAAsの不足が不十分なNEAAsの高められたde novoの生産によって補うことができる一方、EAAsの何れかの供給の欠乏によって限られます。 蛋白質を含んでいる食事に続くpost-prandial状態では、新しい筋肉蛋白質の統合に必要なEAAの前駆物質すべては消費された蛋白質の消化力にまたは蛋白質の故障からのリサイクルから起因する高い血しょう集中から得ることができます。 EAAsの豊富な供給のこの状況で筋肉蛋白質の統合の率はそれにより同化状態を作り出す故障の率を、超過します。 吸収後の状態では、血漿EAAレベルは、アミノ酸がもはや吸収されていないため、食後の値を下回る。 その結果、Eaaはもはや筋肉に取り込まれるのではなく、筋肉によって血漿中に放出される。 後吸収性の状態の筋肉蛋白質のこの異化作用の状態は引くためにボディの残りのためのEAAsの貯蔵所として役割を担うと考慮することができる筋肉蛋白質を犠牲にして蛋白質の統合の率を維持する他のティッシュのためのEAAsの継続的利用可能性を可能にします。
Eaaは体内で産生することができず、筋肉からのeaaの正味の放出があるため、吸収後の状態では、筋肉タンパク質合成のためのEAA前駆体の唯一の源は、筋肉タンパク質分解に由来する細胞内EAAsである。 統合によって筋肉蛋白質にreincorporatedに加えて、筋肉蛋白質の故障から解放されるあるEAAsはそれによりそれらを筋肉蛋白質にreincorporationのために利用できなくさせる 筋肉蛋白質にreincorporatedか、または筋肉ティッシュの内で酸化させていない筋肉蛋白質の故障から解放されるEAAsは血しょうに解放されます、そこで蛋白質の統合のための前駆物質として他のティッシュによって取り込まれるか、または不可逆的に酸化させることができます。 従って、筋肉蛋白質の統合の率は血しょうと酸化細道への蛋白質の故障からのEAAsの純流束のためにポスト吸収の状態の筋肉蛋白質の故障の率より 異なって表現されて、前駆物質が蛋白質の故障から完全に得られる、従って同化状態は外因性のアミノ酸の取入口の不在下で起こることができな
Bcaaは吸収後の状態で同化していますか？
理論的考察
吸収後の状態における筋肉タンパク質合成のためのすべてのEAA前駆体は、筋肉タンパク質分解に由来する。 正常な後吸収性の人間で筋肉蛋白質の故障の率がおよそ30%筋肉蛋白質の統合の率を超過することが一貫して報告されました。 Bcaa単独の消費（すなわち 他のEAAsなし）は、血漿中に放出されるか、または酸化されるのではなく、タンパク質分解からタンパク質合成へのEAAsのリサイクルの効率を高めることによ これは、9つのEaa（および11のNeaa）すべてが筋肉タンパク質を産生するために必要であり、Eaaを体内で産生することができないためです。 Bcaaの消費の場合のように、3つのEAAsだけが消費される場合、タンパク質分解は筋肉タンパク質合成の前駆体として必要な残りのEAAsの唯一の源である。 従って筋肉蛋白質の統合が筋肉蛋白質の故障を超過する同化状態を作成することはBcaaだけの消費のために理論的に不可能です。 BCAAの消費が筋肉蛋白質の故障からの筋肉蛋白質の統合にEAAsのリサイクルの効率を50%改善すること寛大な仮定がなされれば、これは筋肉蛋白質の統合の率の15%の増加に翻訳する(基底の状態でリサイクルされる30%Xリサイクルの50%の改善=合成の15%の増加)。 さらに、筋肉からの血漿中へのＥａａの放出の５ ０％の減少はまた、遊離Ｅａａの血漿および細胞内プールを減少させるであろう。 図Fig. 図1は、これらの原理を模式的に示しています。 リサイクル効率の50%の改善が適度な最高の限界についてあるので、これは筋肉蛋白質の統合の最高の刺激が15%を超過できなかったことを意味します。 これは、基礎状態における約0.050％/hの基礎値から0への筋肉の分画合成速度の増加に対応するであろう。057%/h、および蛋白質の分別の総合的な率(FSR)のこの相違は正確に測定しにくいです。
吸収後の状態での筋肉タンパク質分解から筋肉タンパク質合成への必須アミノ酸（EAAs）のリサイクルの模式図。 任意の単位は、単純化のために使用され、吸収後のヒト被験者における各経路の測定された速度に基づいている。 吸収後の状態の正常な状況。 筋肉蛋白質の故障からのEAAsのおよそ70%は蛋白質の統合にリサイクルされます。 タンパク質分解から放出されるeaasの約85％の正味流出があり、これは他の組織のタンパク質に取り込まれて組み込まれるか、酸化することができる。 蛋白質の故障からのEAAsの約15%は筋肉で部分的に酸化され、蛋白質の統合のために利用できません。 フェニルアラニンのようないくつかのEAAsは筋肉では全く酸化されないので、EAAsの外向きフラックスと細胞内酸化の数値は平均値である。 筋肉蛋白質の故障からの蛋白質の統合へのEAAsのリサイクルの効率の50%の増加のBの表現。 この例では、合成が７ ０単位から８ ０単位、すなわち２ ０％に増加する。 タンパク質分解はEAAsの唯一の供給源であるため、タンパク質合成は吸収後の状態でタンパク質分解を超えることはできません
経験的結果
BCAAsは、BCAAsのみに対するヒト被験者における筋肉タンパク質代謝の応答を決定する唯一の研究で静脈内投与されている。 Bcaaの注入が食餌療法の補足が消費される慣習的な方法の間、静脈内で注ぎこまれ、口頭で摂取されたアミノ酸は他の状況の筋肉蛋白質の統合に対する対等な効果を引き出すために示されていました。 したがって、ヒト被験者におけるBcaaの静脈内注入に対する筋肉タンパク質合成の応答を評価することは合理的である。
Louard et al. 前腕バランス法を使用して、吸収後の被験者における3時間のBCAAsの混合物の静脈内注入に対する応答を定量化した10。 前腕バランス法は、個々のEAAs（この場合はロイシンおよびフェニルアラニン）およびそれらの同位体標識された対応物の取り込みおよび放出の測定を含む。 フェニルアラニンとロイシンの消失率（Ｒ ｄ）と出現率（Ｒ ａ）を計算した。 ロイシンおよびフェニルアラニンの筋肉を渡るバランスがすべてのEAAsの代表であるという仮定を使って、Rd。 蛋白質の統合が血しょうからの筋肉によって取られるフェニルアラニンの唯一の運命であるのでフェニルアラニンの筋肉蛋白質の統合の反射で Rd。 ロイシンは、筋肉に取り込まれたロイシンが酸化されるだけでなく、タンパク質に組み込まれる可能性があるため、タンパク質合成に関して解釈するこ BCAAsの3時間注入は、他のEAAsの濃度が減少しながら、すべての3BCAAs四倍の血漿濃度を増加させた。 BCAAの注入によって刺激されるよりもむしろ、筋肉蛋白質の統合はから減りました37+/− 3 に21 +/− 2 nmol/min/100ml leg(統計的に有意な、p<0.05)。 フェニルアラニンの正味バランスには有意な変化はなく，筋蛋白質分解も筋蛋白質合成の減少と同様の量を減少させたことを示した。 筋肉蛋白質の統合と故障間のバランスは異化作用の状態が持続し、同化状態が作り出されなかったことを意味する否定的に残りました。 BCAA注入中の筋肉タンパク質合成および分解の同時減少は、筋肉タンパク質回転の減少として記述することができる。
同じ研究者によって、BCAAの注入を16時間に延長し、Bcaaの慢性上昇が筋肉タンパク質合成を刺激するかどうかを決定したときに同様の結果が得られた。 筋肉タンパク質合成と分解を計算するために、以前の研究と同じ前腕バランス方法を使用しました。 16時間注入は、BCAA濃度を5倍から8倍に増加させ、これは経口摂取されたBcaaの通常の用量で達成されるレベルの倍である。 以前の研究と同様に、筋肉タンパク質合成（フェニルアラニンRdによって反映される）は、Bcaaを受けた被験者では、生理食塩水注入と比較して減少した。36 +/− 5 27+/-2nmol/分/100mlにする。筋肉蛋白質の故障はまた筋肉蛋白質の転換がまた減り、異化作用の状態が持続したことを意味する減りました。
我々は、BCAA注入は、ヒト被験者における筋肉タンパク質合成の速度を増加させることができないだけでなく、実際に筋肉タンパク質合成の速度と筋 異化状態はいずれの研究でも同化状態に逆転しなかった。 さらに、筋肉タンパク質回転率の持続的な減少は、たとえ筋肉量が維持されていても、筋肉強度に有害な影響を及ぼすことが期待される。 筋肉蛋白質の転換は筋肉固まりの増加された強さに生体内で反映される単一繊維のレベルで収縮の高められた効率の筋繊維そして結果を、独立
Bcaa単独の注入に応答して筋肉タンパク質合成が有意に増加する障害は、上記で議論され、図1に図示された理論的考察に従って予想される 図1.1.1. 1すべてのEAAsが増加を維持するための要件に関して。 代わりに、筋肉タンパク質の分解が減少したため、EAAsの利用可能性も低下し、実際には筋肉タンパク質合成の速度が低下した。
同化シグナル伝達因子は吸収後の状態で律速していますか？
筋肉タンパク質合成がBCAAsによって刺激されるという主張は、タンパク質合成の開始に関与する重要な因子の活性化状態を含む細胞内同化シグナリングが増加するという観察から少なくとも部分的に生じている。 細胞内の同化シグナル伝達因子の活性化が筋肉タンパク質合成の速度の増加を引き起こすという理論は、筋肉タンパク質合成の調節の現代的な概念に定着している。 Bcaaに応答して増加した同化シグナル伝達は、筋肉タンパク質合成の測定がない場合でも、筋肉タンパク質合成の刺激の証拠として引用されている（例：）。 但し、同化シグナル伝達の細道の活発化は高められた筋肉蛋白質の統合と完全な蛋白質を作り出すために必要な前駆物質を提供する十分なEAAsが
ヒトにおけるシグナル伝達因子および筋肉タンパク質合成のリン酸化状態の解離は、すべてのEAAsの利用可能性が限られている様々な状況で示され 例えば、インスリン濃度の増加（例えば、グルコース摂取の結果として）は、同化シグナル伝達経路の強力な活性化因子であるが、これはEAAsの欠乏のために筋FSRを増加させることができない。 逆に、EAAsの少量（3g）の消費は開始の要因活動に例えば影響を与えないで筋肉蛋白質の統合を刺激します。 および４Ｅ−ＢＰ１が挙げられる。 蛋白質合成が開始因子の活性化状態によって制限された場合，ｅａａｓの血しょう濃度のわずかな増加は効果を及ぼさなかった。 Bcaaを静脈内に注入した上記の研究では、BCAA濃度のこのような大きな増加は、シグナル伝達因子を活性化しているだろうと推定することは合理的であるが、筋肉タンパク質合成は、タンパク質分解の減少に起因するEAAsの利用可能性の欠如のために実際に減少した。 したがって、ヒト被験者では、EAAsの提供は、開始因子の活性化の変化がない場合に筋肉タンパク質合成を増加させることができ、EAAsのすべての消費の非 これらの結果は、ヒトにおける基底筋タンパク質合成の律速制御が、同化シグナル伝達因子活性とは対照的に、すべてのEAAsの利用可能性であることを この結論は筋肉蛋白質の統合の刺激物として単独でBcaaの食餌療法の補足の役割のそれ以上の疑いを投げます。
すべての証拠と理論を一緒に考えると、Bcaaの栄養補助食品を摂取するだけでは、筋肉タンパク質の生理学的に有意な刺激が得られるという信 実際、利用可能な証拠は、Bcaaが実際に筋肉タンパク質合成を減少させることを示しています。 すべてのEAAsは加速された筋肉蛋白質の統合に翻訳するために高められた同化シグナリングのために豊富で利用できなこのレビューの焦点は、BCAA栄養補助食品の論理的な意図であるため、Bcaa単独に対する反応でした。
BCAAと他の栄養素との同時摂取
このレビューの焦点は、Bcaa栄養補助食品の論理的意図であるため、Bcaa単独に対する反応でした。 Bcaaのみの摂取の場合と同様に、Bcaaと他の栄養素の同時摂取に関する研究は限られています。 Ｂｃａａｓまたはトレオニン，メチオニンおよびヒスチジンのイソニトロゲン混合物を炭水化物とともにヒトに投与すると，筋蛋白質合成速度は両群で等しく減少し，Ｂｃａａｓのユニークな役割はないことを示した。 同様に、抵抗運動後の炭水化物へのBcaaの混合物の消費は、炭水化物単独よりも同化シグナル伝達因子を大きく増加させなかった。 したがって、利用可能な証拠は、炭水化物を与えたときのBcaaの特別な同化作用の概念を支持しない。
Bcaaと炭水化物との間の相互作用の欠如とは対照的に、Bcaaはタンパク質ミールの同化作用を増強する可能性がある。 例えば、６を含有する飲料に５ｇのＢｃａａｓを添加する。25gの乳しよう蛋白質は乳しよう蛋白質の25gによって引き起こされるそれと対等なレベルに筋肉蛋白質の統合を高めました。 この結果は，Ｂｃａａｓの一つ以上が乳しよう蛋白質による筋肉蛋白質合成の刺激に対する速度制限であるか，または余分なＢｃａａｓが開始因子を活性化することによって乳しよう蛋白質に対する筋肉の同化反応の可能性をより大きく誘導することを示唆している。 いずれの場合も、無傷のタンパク質と組み合わせたBcaaの応答は、無傷のタンパク質が無傷のタンパク質を産生するのに必要なすべてのEAAsを提供す
ロイシン、バリンおよびイソロイシンの個々の効果
この論文では、Bcaaの混合物に対する応答のみを考慮しました。 個々のBcaa（すなわち、ロイシン、バリンまたはイソロイシン）に対する応答は、いくつかの理由のために三つの組み合わせとは異なるかもしれない。 証拠は単独でロイシンがおよび同化応答出すかもしれないことを示します（例えば。,),イソロイシンまたはバリンについてはそのようなデータは存在しない。 したがって、ロイシン単独では、Bcaaのすべての組み合わせよりも効果的であることが期待されるかもしれない。 しかし、ロイシン単独の栄養補助食品には2つの重要な制限があります。 第一に、無傷の筋肉タンパク質の産生に必要な他のEAAsの利用可能性に関するBCAAs単独による筋肉タンパク質合成の刺激の程度を制限するのと同じ問 第二に、ロイシンの血漿濃度の上昇は、Bcaaのすべてを酸化する代謝経路を活性化する。 その結果、ロイシン単独の摂取は、バリンおよびイソロイシンの両方の血漿濃度の低下をもたらす。 従って単独でロイシンが消費されるときバリンおよびイソロイシンの供給は筋肉蛋白質の統合のために制限する率になるかもしれません。 これは食餌療法のロイシンの補足との長期転帰の調査が肯定的な結果をもたらさなかった理由であるかもしれません。 単独でロイシンに対してBcaaすべてを含んでいる食餌療法の補足のための主な理論的根拠はロイシンが単独で与えられるとき起こるisoleucineおよびバリンの血しょう集中の減少を克服することです。
すべてのBCAAsを含む栄養補助食品は、ロイシン単独の消費に起因する濃度の低下を克服するが、バリンおよびイソロイシンの添加は、それにもかかわ Bcaaはすべて、同じ輸送系によって筋肉細胞を含む細胞に積極的に輸送される。 したがって、一緒に提供される場合、Ｂｃａａは、細胞内への輸送のために互いに競合する。 Bcaaの一つ（例えば、ロイシン）がタンパク質合成の速度制限である場合、他の二つのBcaaの添加は、ロイシンの細胞への侵入の減少のためにタンパク質合成の刺激を制限する可能性がある。 Bcaaはまた、フェニルアラニンを含む輸送のために他のアミノ酸と競合し、この競争は、他のEAAsの筋肉内の可用性に影響を与える可能性があります。 輸送体のための競争の結果として、ロイシン単独では、例えば、Bcaaがそのような応答を誘発しない筋肉タンパク質合成（例えば）に一時的な刺激効果を有