β-シートはタンパク質の二次構造の要素であり、分子内/分子間のβ-シート相互作用は、足場、輸送、オリゴマー化などの生物学的調節プロセスにおいて極めて重要な役割を果たしている。 自然界では、β-シート形成は、調節不全のβ-スタッキングがしばしばアルツハイマー病、パーキンソン病、全身性アミロイドーシス、または糖尿病などの重篤な疾患につながるため、厳密に調節されている。 したがって、固有のβシート形成性の同定は、新規治療薬の開発のためのタンパク質設計に貴重な洞察を提供することができます。 しかし、構造ベースの設計法は、主に高い構造可塑性および複雑さのために、このようなアミロイドゲンペプチドに一般的に適用できない場合がある。 したがって、相補的配列情報に基づく代替設計戦略は非常に重要である。 ここでは，相補的なβ鎖の設計のための相互作用のためのβスタッキング相互作用設計（Ｂ-ＳＩＤＥＲ）と呼ばれるデータベース探索法を開発した。 この方法は，構造データベース情報を利用し，ターゲット固有のスコア行列を生成する。 B-サイダースコア関数の識別力は、シーケンスベースのスコアマトリックス（パスタ2に対する代表的なアミロイドゲンペプチドの基礎構造にテストされた。0)と二つの一般的なab initioタンパク質設計スコア関数(RosettaとFoldX)。 B-SIDERは、他の方法よりも一貫した方法で好まれる相互作用として野生型アミロイドゲンβ鎖を区別することができる。 Ｂ-ＳＩＤＥＲをｓｐｌｉｔｇｆｐ足場の相補的β鎖の設計に前向きに適用した。 三つの変異体は、より高い蛍光強度を放出し、指向進化を通じて選択された元の配列よりも強い相互作用を有することが同定された。 Ｂ-ＳＩＤＥＲは他のβ鎖の設計に適用可能であり，疾患関連アミロイド原性ペプチドに対する治療薬の開発を支援することを示した。