arkusz β jest elementem struktury wtórnej białka, a wewnątrz-/międzycząsteczkowe interakcje arkusza β odgrywają kluczową rolę w biologicznych procesach regulacyjnych, w tym oligomeryzacja. W naturze tworzenie arkuszy β jest ściśle regulowane, ponieważ rozregulowane układanie β często prowadzi do ciężkich chorób, takich jak choroba Alzheimera, Parkinsona, układowa amyloidoza lub cukrzyca. Tak więc identyfikacja wewnętrznych skłonności do tworzenia arkuszy β może dostarczyć cennego wglądu w projekty białek dla rozwoju nowych terapii. Jednak metody projektowania oparte na strukturze mogą nie być ogólnie stosowane do takich peptydów amyloidogennych głównie ze względu na wysoką plastyczność strukturalną i złożoność. W związku z tym istotne znaczenie ma alternatywna strategia projektowania oparta na komplementarnych informacjach sekwencyjnych. W niniejszym dokumencie opracowaliśmy metodę wyszukiwania bazy danych o nazwie β-Stacking Interaction DEsign for wzajemność (B-SIDER) do projektowania komplementarnych nici β. Metoda ta wykorzystuje informacje strukturalne bazy danych i generuje specyficzne dla celu macierze punktowe. Dyskryminacyjna moc funkcji punktowej B-Sidera została przetestowana na reprezentatywnych substrukturach peptydowych amyloidogennych przeciwko matrycy punktowej opartej na sekwencji (PASTA 2.0) oraz dwie popularne funkcje ab initio protein design score (Rosetta i FoldX). B-SIDER jest w stanie odróżnić dzikiego typu amyloidogenne β-nici jako preferowane interakcje w bardziej spójny sposób niż inne metody. B-SIDER był prospektywnie stosowany do projektowania komplementarnych wiązek β Dla rusztowania splitGFP. Zidentyfikowano trzy warianty, które mają silniejsze interakcje niż oryginalna Sekwencja wybrana przez ukierunkowaną ewolucję, emitując wyższe natężenia fluorescencji. Nasze wyniki wskazują, że B-SIDER może mieć zastosowanie do projektowania innych nici β, pomagając w rozwoju leków przeciwko związanym z chorobą peptydom amyloidogennym.