sackaros-arket är ett element i proteinets sekundära struktur, och interaktioner inom/mellan molekylerna spelar viktiga roller i biologiska regleringsprocesser inklusive byggnadsställningar, transport och oligomerisering. I naturen regleras en bildning av ett blad av ett blad av ett blad av ett blad, eftersom dysregulerad stapling av ett blad av ett blad ofta leder till allvarliga sjukdomar som Alzheimers, Parkinsons, systemisk amyloidos eller diabetes. Således kan identifieringen av inneboende benägenheter i form av bladformning ge värdefull insikt i proteindesigner för utveckling av nya terapier. Strukturbaserade designmetoder kan emellertid inte vara allmänt tillämpliga på sådana amyloidogena peptider, främst på grund av hög strukturell plasticitet och komplexitet. Därför är en alternativ designstrategi baserad på kompletterande sekvensinformation av stor betydelse. Häri har vi utvecklat en databassökningsmetod som kallas Bisexuell-Stacking Interaction DEsign for Reciprocity (B-SIDER) för utformning av kompletterande produkter. Denna metod använder sig av den strukturella databasinformationen och genererar målspecifika poängmatriser. Den diskriminerande kraften hos B-SIDER-poängfunktionen testades på representativa amyloidogena peptidsubstrukturer mot en sekvensbaserad poängmatris (PASTA 2.0) och två populära ab initio protein design score funktioner (Rosetta och FoldX). B-SIDER kan särskilja amyloidogeniska vildtyps-strängar som gynnade interaktioner på ett mer konsekvent sätt än andra metoder. B-SIDER tillämpades framåtriktat på utformningen av komplementära askorbinsträngar för en splitGFP-byggnadsställning. Tre varianter identifierades för att ha starkare interaktioner än den ursprungliga sekvensen vald genom en riktad utveckling, som avger högre fluorescensintensiteter. Våra resultat tyder på att B-SIDER kan vara tillämplig på utformningen av andra sugrör, bistå i utvecklingen av läkemedel mot sjukdomsrelaterade amyloidogena peptider.