Es gibt insgesamt zwanzig Aminosäuren, die Muskelprotein enthalten. Neun der zwanzig gelten als essentielle Aminosäuren (EAAs), was bedeutet, dass sie vom Körper nicht in physiologisch signifikanten Mengen produziert werden können und daher wichtige Bestandteile einer ausgewogenen Ernährung sind. Muskelprotein ist in einem konstanten Zustand des Umsatzes, was bedeutet, dass die Proteinsynthese kontinuierlich stattfindet, um Protein zu ersetzen, das als Folge des Proteinabbaus verloren geht. Für die Synthese von neuem Muskelprotein müssen alle EAAs zusammen mit den elf nicht essentiellen Aminosäuren (NEAAs), die im Körper produziert werden können, in ausreichenden Mengen vorhanden sein. Die verzweigtkettigen Aminosäuren Leucin, Isoleucin und Valin sind drei der neun EAAs. Leucin ist nicht nur ein Vorläufer für die Muskelproteinsynthese, sondern kann auch eine Rolle als Regulator intrazellulärer Signalwege spielen, die am Prozess der Proteinsynthese beteiligt sind (z. B.).
Das Konzept, dass die BCAAs eine einzigartige Fähigkeit haben können, die Muskelproteinsynthese zu stimulieren, wird seit mehr als 35 Jahren vorgebracht. Daten, die diese Hypothese stützen, wurden aus Studien der Reaktionen von Ratten erhalten. Im Jahr 1981 berichtete Buse, dass die BCAAs bei Ratten die Rate für die Muskelproteinsynthese begrenzen können. Zusätzliche Studien unterstützten das Konzept einer einzigartigen Wirkung von BCAAs auf die Muskelproteinsynthese bei Ratten, obwohl nur wenige die Reaktion auf den oralen Verzehr von nur BCAAs untersucht haben. Garlick und Grant zeigten, dass die Infusion einer Mischung von BCAAs in Ratten die Rate der Muskelproteinsynthese als Reaktion auf Insulin erhöhte , aber sie haben die Auswirkungen von BCAAs allein nicht gemessen. Die Infusion von BCAAs allein in Ratten von Kobayashi et al. es wurde gezeigt, dass es eine Zunahme der Muskelproteinsynthese induziert, aber die Reaktion war nur vorübergehend. Vermutlich wurde die Syntheserate schnell durch die Verfügbarkeit der anderen EAAs begrenzt.
Studien zur Muskelproteinsynthese bei Ratten haben eine begrenzte Relevanz für menschliche Reaktionen. Skelettmuskel umfasst einen viel kleineren Prozentsatz der gesamten Körpermasse bei Ratten im Vergleich zu Menschen und Regulierung der Muskelproteinsynthese unterscheidet sich in vielerlei Hinsicht. So schlossen Waterlow und Associates in ihrem wegweisenden Buch über den Proteinstoffwechsel aus verfügbaren Daten, dass Aminosäuren aus der Nahrung die Muskelproteinsynthese bei Ratten nicht stimulieren . Während neuere Arbeiten diese Behauptung in Frage stellen, spiegelt die begrenzte stimulierende Wirkung von Nahrungsaminosäuren auf die Proteinsynthese in der Ratte die Tatsache wider, dass unter normalen postabsorptiven Bedingungen überschüssige endogene Aminosäuren verfügbar sind, um eine Erhöhung der Proteinsynthese zu ermöglichen, wenn die Aktivität intrazellulärer Faktoren, die an der Initiierung der Proteinsynthese beteiligt sind, stimuliert wird. Anders ausgedrückt, ist die Muskelproteinsynthese in der Ratte anscheinend eher durch den Initiierungsprozess als durch den Translationsprozess begrenzt. Im Gegensatz dazu scheint dies, wie weiter unten diskutiert wird, beim Menschen nicht der Fall zu sein. Ein weiterer wichtiger Unterschied zwischen Studien, die die Auswirkungen von Aminosäuren auf die Muskelproteinsynthese bei Menschen und Ratten untersuchen, bezieht sich auf die üblicherweise verwendeten Methoden. Die „Flooding Dose“ -Technik wurde normalerweise in Rattenstudien verwendet. Dieses Verfahren beinhaltet die Messung des Einbaus eines Aminosäure-Tracers in Muskelprotein über ein sehr kurzes Zeitfenster, oft so kurz wie 10 min. Dieser Ansatz unterscheidet nicht zwischen einer vorübergehenden und einer anhaltenden Stimulation der Proteinsynthese. Nur eine nachhaltige Stimulation der Synthese ist physiologisch relevant. Der Verzehr einer unausgewogenen Mischung von Aminosäuren, wie der BCAAs, kann vorübergehend die Proteinsynthese stimulieren, indem endogene Speicher der anderen Vorläufer der Proteinsynthese genutzt werden. Endogene Aminosäurenspeicher, wie sie im Plasma und in freien intrazellulären Pools vorhanden sind, sind jedoch recht begrenzt und können schnell erschöpft sein. Wenn die Stimulation der Proteinsynthese nicht aufrechterhalten werden kann, gibt es wenig physiologische Bedeutung. Folglich liefert die Hochdosierungstechnik, die üblicherweise zur Messung der Muskelproteinsynthese bei Ratten verwendet wird, Ergebnisse mit unsicherer Relevanz für die menschliche Ernährung. Da BCAA-Nahrungsergänzungsmittel für den menschlichen Verzehr bestimmt sind, liegt der Schwerpunkt dieses kurzen Überblicks auf der Forschung am Menschen.
Der Verkauf von BCAAs als Nahrungsergänzungsmittel ist zu einem Multi-Millionen-Dollar-Geschäft geworden. Im Zentrum der Vermarktung dieser Produkte steht die weit verbreitete Behauptung, dass der Konsum von BCAAs die Muskelproteinsynthese stimuliert und dadurch eine anabole Reaktion hervorruft. BCAAs können auch zur Verbesserung des „mentalen Fokus“ konsumiert werden, aber wir werden diese Anwendung nicht berücksichtigen. Der Hauptzweck in diesem Papier, die Behauptung zu bewerten, dass BCAAs allein anabol sind, wird entweder theoretisch oder empirisch durch Studien an menschlichen Probanden angemessen gestützt. Implizit in unsere Bewertung wird die Untersuchung einbezogen, ob der Phosphorylierungszustand der eukaryotischen Initiationsfaktoren eine geschwindigkeitskontrollierende Rolle bei der Regulation der Muskelproteinsynthese beim Menschen spielt oder nicht.
Muskelproteinumsatz und Proteinaufnahme über die Nahrung
Muskelprotein befindet sich in einem konstanten Umsatzzustand, was bedeutet, dass kontinuierlich neues Protein produziert wird, während ältere Proteine abgebaut werden. Der anabole Zustand hat keine spezifische Definition, bezieht sich jedoch im Allgemeinen auf den Umstand, dass die Rate der Muskelproteinsynthese die Rate des Muskelproteinabbaus übersteigt. Die Ergebnisse in einem Gewinn von Muskelmasse. Herkömmlicherweise wird angenommen, dass der anabole Zustand durch eine Stimulation der Muskelproteinsynthese angetrieben wird, theoretisch könnte dies aber auch auf eine Hemmung des Muskelproteinabbaus zurückzuführen sein.
Das übergeordnete metabolische Ziel des Verzehrs von BCAA-Präparaten ist es, den anabolen Zustand zu maximieren. Es wird allgemein behauptet, dass BCAAs einen anabolen Zustand induzieren, indem sie die Muskelproteinsynthese stimulieren. Eine reichliche Verfügbarkeit aller EAAs ist Voraussetzung für eine signifikante Stimulation der Muskelproteinsynthese . Die Muskelproteinsynthese wird durch die mangelnde Verfügbarkeit eines der EAAs eingeschränkt, während ein Mangel an NEAAs durch eine erhöhte De-novo-Produktion der mangelhaften NEAAs ausgeglichen werden kann . Im postprandialen Zustand nach einer proteinhaltigen Mahlzeit können alle für die neue Muskelproteinsynthese erforderlichen EAA-Vorläufer entweder aus den erhöhten Plasmakonzentrationen abgeleitet werden, die sich aus der Verdauung des verbrauchten Proteins oder aus dem Recycling aus dem Proteinabbau ergeben. Unter diesen Umständen der reichlichen Verfügbarkeit von EAAs übersteigt die Rate der Muskelproteinsynthese die Abbaurate, wodurch ein anaboler Zustand erzeugt wird. Im postabsorptiven Zustand fallen die EAA-Plasmaspiegel unter die postprandialen Werte, da Aminosäuren nicht mehr absorbiert werden. Infolgedessen werden EAAs nicht mehr vom Muskel aufgenommen, sondern vom Muskel in das Plasma freigesetzt . Dieser katabole Zustand des Muskelproteins im postabsorptiven Zustand ermöglicht die kontinuierliche Verfügbarkeit von EAAs für andere Gewebe, um die Rate der Proteinsynthese auf Kosten des Muskelproteins aufrechtzuerhalten, das als Reservoir für EAAs für den Rest des Körpers angesehen werden kann.
Da EAAs nicht im Körper produziert werden kann und es eine Nettofreisetzung von EAAs aus dem Muskel gibt, ist die einzige Quelle von EAA-Vorläufern für die Muskelproteinsynthese im postabsorptiven Zustand intrazelluläre EAAs, die aus dem Muskelproteinabbau stammen . Zusätzlich zur Reinkorporation in Muskelprotein durch Synthese können einige EAAs, die aus dem Muskelproteinabbau freigesetzt werden, teilweise im Muskel oxidiert werden, wodurch sie für die Reinkorporation in Muskelprotein nicht verfügbar sind. EAAs, die aus dem Muskelproteinabbau freigesetzt werden und nicht wieder in Muskelprotein eingebaut oder im Muskelgewebe oxidiert werden, werden in das Plasma freigesetzt, woraufhin sie entweder von anderen Geweben als Vorläufer für die Proteinsynthese aufgenommen oder irreversibel oxidiert werden können . Somit ist die Rate der Muskelproteinsynthese aufgrund des Nettoflusses von EAAs vom Proteinabbau in das Plasma und zu oxidativen Pfaden immer niedriger als die Rate des Muskelproteinabbaus im postabsorptiven Zustand. Anders ausgedrückt, ist es für die Muskelproteinsynthese unmöglich, die Rate des Muskelproteinabbaus zu überschreiten, wenn die Vorläufer vollständig vom Proteinabbau abgeleitet sind, und daher kann ein anaboler Zustand ohne exogene Aminosäureaufnahme nicht auftreten.
Sind BCAAs im post-absorptiven Zustand anabol?
Theoretische Überlegungen
Alle EAA-Vorläufer für die Muskelproteinsynthese im postabsorptiven Zustand werden vom Muskelproteinabbau abgeleitet. Es wurde konsequent berichtet, dass bei normalen post-absorptiven Menschen die Rate des Muskelproteinabbaus die Rate der Muskelproteinsynthese um etwa 30% übersteigt . Der Konsum von BCAAs allein (d.h., ohne die anderen EAAs) kann die Muskelproteinsynthese im postabsorptiven Zustand nur erhöhen, indem die Effizienz des Recyclings von EAAs vom Proteinabbau zurück in die Proteinsynthese erhöht wird, anstatt entweder in Plasma freigesetzt oder oxidiert zu werden. Dies liegt daran, dass alle 9 EAAs (sowie 11 NEAAs) zur Produktion von Muskelprotein benötigt werden und EAAs nicht im Körper produziert werden können. Wenn nur 3 EAAs verbraucht werden, wie dies beim Verbrauch von BCAAs der Fall ist, ist der Proteinabbau die einzige Quelle für die verbleibenden EAAs, die als Vorläufer für die Muskelproteinsynthese benötigt werden. Es ist daher theoretisch unmöglich, nur BCAAs zu konsumieren, um einen anabolen Zustand zu erzeugen, in dem die Muskelproteinsynthese den Muskelproteinabbau übersteigt. Wenn die großzügige Annahme gemacht wird, dass der BCAA-Verbrauch die Effizienz des Recyclings von EAAs vom Muskelproteinabbau zur Muskelproteinsynthese um 50% verbessert, würde dies zu einer Erhöhung der Muskelproteinsyntheserate um 15% führen (30% recycelt im Grundzustand X 50% Verbesserung des Recyclings = 15% Steigerung der Synthese). Ferner würde eine 50% ige Verringerung der Freisetzung von EAAs in Plasma aus dem Muskel auch die Plasma- und intrazellulären Pools von freien EAAs reduzieren. Abbildung Abb. 1 veranschaulicht schematisch diese Prinzipien. Da eine 50% ige Verbesserung der Recyclingeffizienz etwa die vernünftige maximale Grenze wäre, bedeutet dies, dass die maximale Stimulation der Muskelproteinsynthese 15% nicht überschreiten könnte. Dies würde einer Erhöhung der fraktionierten Syntheserate des Muskels von einem Basalwert von etwa 0,050%/h im Basalzustand auf 0 entsprechen.057% / h, und dieser Unterschied in der fraktionierten Syntheserate (FSR) von Protein wäre schwer genau zu messen .
Schematische Darstellung des Recyclings essentieller Aminosäuren (EAAs) aus dem Muskelproteinabbau in die Muskelproteinsynthese im postabsorptiven Zustand. Der Einfachheit halber werden beliebige Einheiten verwendet, die auf den gemessenen Raten jedes Signalwegs bei postabsorptiven menschlichen Probanden basieren . ein normaler Umstand im postabsorptiven Zustand. Ungefähr 70% der EAAs aus dem Muskelproteinabbau werden in die Proteinsynthese zurückgeführt . Es gibt einen Nettoausfluss von ungefähr 85% von EAAs, die vom Proteinabbau freigesetzt werden, der entweder aufgenommen und in Protein in anderen Geweben eingebaut werden kann oder oxidiert. Etwa 15% der EAAs aus dem Proteinabbau werden im Muskel teilweise oxidiert und stehen für die Proteinsynthese nicht zur Verfügung. Die Zahlen für den nach außen gerichteten Fluss und die intrazelluläre Oxidation von EAAs sind Durchschnittswerte, da einige EAAs, wie Phenylalanin, im Muskel überhaupt nicht oxidiert werden. b Darstellung einer 50% igen Effizienzsteigerung des Recyclings von EAAs aus dem Muskelproteinabbau in die Proteinsynthese. In diesem Beispiel würde die Synthese von 70 auf 80 Einheiten oder 20% zunehmen. Die Proteinsynthese kann den Proteinabbau im postabsorptiven Zustand niemals überschreiten, da der Proteinabbau die einzige Quelle für EAAs ist
Empirische Ergebnisse
BCAAs wurden intravenös verabreicht in den einzigen Studien, die die Reaktion des Muskelproteinstoffwechsels bei Menschen auf BCAAs allein bestimmen. Während die Infusion von BCAAs nicht die herkömmliche Art und Weise ist, in der ein Nahrungsergänzungsmittel konsumiert würde, wurde gezeigt, dass intravenös infundierte und oral eingenommene Aminosäuren unter anderen Umständen vergleichbare Wirkungen auf die Muskelproteinsynthese hervorrufen . Folglich ist es sinnvoll, die Papiere zu bewerten, in denen die Reaktion der Muskelproteinsynthese auf die intravenöse Infusion von BCAAs bei menschlichen Probanden.In:
Louard et al. verwendete die Unterarm-Balance-Methode, um die Reaktion auf die intravenöse Infusion einer Mischung von BCAAs für 3 h bei 10 post-absorptiven Probanden zu quantifizieren. Die Unterarm-Balance-Methode beinhaltet die Messung der Aufnahme und Freisetzung einzelner EAAs (Leucin und Phenylalanin in diesem Fall) und ihrer isotopisch markierten Gegenstücke. Die Raten des Verschwindens (Rd) und des Auftretens (Ra) von Phenylalanin und Leucin werden berechnet. Mit der Annahme, dass das Gleichgewicht zwischen Leucin und Phenylalanin im Muskel für alle EAAs repräsentativ ist, Rd. von Phenylalanin wird angenommen, dass es die Muskelproteinsynthese widerspiegelt, da die Proteinsynthese die einzige Form von Phenylalanin ist, die vom Muskel aus Plasma aufgenommen wird. Die Rd. von Leucin kann nicht im Hinblick auf die Proteinsynthese interpretiert werden, da Leucin, das vom Muskel aufgenommen wird, sowohl oxidiert als auch in Protein eingebaut werden kann. Die 3-stündige Infusion von BCAAs erhöhte die Plasmakonzentrationen aller 3 BCAAs um das Vierfache, während die Konzentrationen anderer EAAs abnahmen . Anstatt durch die BCAA-Infusion stimuliert zu werden, verringerte sich die Muskelproteinsynthese von 37+/− 3 zu 21 +/− 2 nmol/min/100 ml Bein (statistisch signifikant, p < 0,05) . Es gab keine signifikante Veränderung des Netto-Phenylalanin-Gleichgewichts, was darauf hindeutet, dass der Muskelproteinabbau ebenfalls um einen ähnlichen Betrag reduziert wurde wie die Verringerung der Muskelproteinsynthese. Das Gleichgewicht zwischen Muskelproteinsynthese und -abbau blieb negativ, was bedeutet, dass der katabole Zustand anhielt und kein anaboler Zustand erzeugt wurde. Die gleichzeitige Abnahme der Muskelproteinsynthese und des Muskelabbaus während der BCAA-Infusion kann als verminderter Muskelproteinumsatz beschrieben werden.Ähnliche Ergebnisse wurden von denselben Forschern erhalten, als sie die Infusion von BCAA auf 16 stunden bei 8 normalen Probanden verlängerten und feststellten, ob eine chronische Erhöhung der BCAAs die Muskelproteinsynthese stimulierte . Die gleiche Unterarm-Balance-Methode wurde wie in der vorherigen Studie verwendet, um die Muskelproteinsynthese und den Muskelabbau zu berechnen. Die 16-stündige Infusion erhöht die BCAA-Konzentrationen um das 5- bis 8-fache , was doppelt so hoch ist wie bei einer normalen Dosis oral eingenommener BCAAs . Wie in der vorherigen Studie war die Muskelproteinsynthese (wie von Phenylalanin Rd reflektiert) bei den Probanden, die BCAAs erhielten, im Vergleich zur Kochsalzlösung reduziert Infusion von 36 +/− 5 bis 27 +/-2 nmol/min/100 ml.Der Muskelproteinabbau wurde ebenfalls reduziert, was bedeutet, dass der Muskelproteinumsatz ebenfalls reduziert wurde und ein kataboler Zustand anhielt.
Aus diesen beiden Studien können wir schließen, dass die BCAA-Infusion nicht nur die Rate der Muskelproteinsynthese bei Menschen nicht erhöht, sondern auch die Rate der Muskelproteinsynthese und die Rate des Muskelproteinumsatzes verringert. Der katabole Zustand wurde in keiner der beiden Studien in einen anabolen Zustand umgewandelt. Ferner würde eine nachhaltige Verringerung der Rate des Muskelproteinumsatzes eine nachteilige Wirkung auf die Muskelkraft haben, selbst wenn die Muskelmasse erhalten bleibt. Der Muskelproteinumsatz erneuert die Muskelfasern und führt zu einer erhöhten Effizienz der Kontraktion auf der Ebene der einzelnen Fasern , was sich in einer erhöhten Kraft in vivo widerspiegelt, unabhängig von der Muskelmasse .
Das Versagen der Muskelproteinsynthese, als Reaktion auf die Infusion von BCAAs allein signifikant anzusteigen, ist wie erwartet gemäß den oben diskutierten und in Fig. Abb. 1 im Hinblick auf die Anforderung an alle EAAs, eine Erhöhung aufrechtzuerhalten. Da der Muskelproteinabbau abnahm, sank auch die Verfügbarkeit von EAAs, was wiederum die Rate der Muskelproteinsynthese reduzierte.
Sind die anabolen Signalfaktoren im post-absorptiven Zustand ratenbegrenzend?
Die Behauptung, dass die Muskelproteinsynthese durch die BCAAs stimuliert wird, beruht zumindest teilweise auf der Beobachtung, dass die intrazelluläre anabole Signalübertragung erhöht ist, einschließlich des Aktivierungszustands von Schlüsselfaktoren, die an der Initiierung der Proteinsynthese beteiligt sind . Die Theorie, dass die Aktivierung intrazellulärer anaboler Signalfaktoren eine erhöhte Rate der Muskelproteinsynthese verursacht, hat sich in modernen Konzepten der Regulation der Muskelproteinsynthese verankert. Erhöhte anabole Signalisierung als Reaktion auf BCAAs wurde als Beweis für eine Stimulation der Muskelproteinsynthese zitiert, auch in Abwesenheit der Messung der Muskelproteinsynthese (z. B. ). Die Aktivierung der anabolen Signalwege kann jedoch nur mit einer erhöhten Muskelproteinsynthese zusammenfallen, wenn genügend EAAs vorhanden sind, um die notwendigen Vorläufer für die Herstellung eines vollständigen Proteins bereitzustellen.Die Dissoziation des Phosphorylierungszustands der Signalfaktoren und der Muskelproteinsynthese beim Menschen wurde unter verschiedenen Umständen gezeigt, wenn die Verfügbarkeit aller EAAs begrenzt ist. Zum Beispiel ist eine Erhöhung der Insulinkonzentration (zum Beispiel als Folge der Glukoseaufnahme) ein starker Aktivator der anabolen Signalwege, aber dies kann die Muskel-FSR aufgrund eines Mangels an EAAs nicht erhöhen . Umgekehrt stimuliert der Verzehr einer kleinen Menge (3 g) EAAs die Muskelproteinsynthese, ohne die Initiationsfaktoraktivität zu beeinflussen, z., Akt, S6-Kinase und 4E-BP1 . Ein geringer Anstieg der Plasmakonzentrationen von EAAs hätte keine Wirkung, wenn die Proteinsynthese durch den Aktivierungszustand der Initiationsfaktoren begrenzt wäre. In den oben zitierten Studien, in denen BCAAs intravenös infundiert wurden, ist davon auszugehen, dass ein so starker Anstieg der BCAA-Konzentrationen die Signalfaktoren aktiviert hätte, die Muskelproteinsynthese jedoch aufgrund der mangelnden Verfügbarkeit von EAAs aufgrund einer Abnahme des Proteinabbaus tatsächlich abnahm. Somit kann bei menschlichen Probanden die Bereitstellung von EAAs die Muskelproteinsynthese in Abwesenheit einer Änderung der Aktivierung von Initiationsfaktoren erhöhen, und die Aktivierung der Initiationsfaktoren in Abwesenheit des Verbrauchs aller EAAs hat keinen Einfluss auf die Muskelproteinsynthese. Diese Ergebnisse können nur als Beweis dafür interpretiert werden, dass die geschwindigkeitsbegrenzende Kontrolle der basalen Muskelproteinsynthese beim Menschen die Verfügbarkeit aller EAAs im Gegensatz zur anabolen Signalfaktoraktivität ist. Diese Schlussfolgerung wirft weitere Zweifel an der Rolle der Nahrungsergänzung von BCAAs allein als Stimulatoren der Muskelproteinsynthese auf.
Wenn alle Beweise und Theorien zusammen betrachtet werden, ist es vernünftig zu dem Schluss zu kommen, dass es keine glaubwürdigen Beweise dafür gibt, dass die Einnahme eines Nahrungsergänzungsmittels mit BCAAs allein zu einer physiologisch signifikanten Stimulation des Muskelproteins führt. Tatsächlich deuten die verfügbaren Beweise darauf hin, dass BCAAs die Muskelproteinsynthese tatsächlich verringern. Alle EAAs müssen in Hülle und Fülle verfügbar sein, damit eine erhöhte anabole Signalübertragung zu einer beschleunigten Muskelproteinsynthese führt.
BCAA-Co-Einnahme mit anderen Nährstoffen
Der Schwerpunkt dieser Überprüfung lag auf der Reaktion auf BCAAs allein, da dies die logische Absicht von BCAA-Nahrungsergänzungsmitteln ist. Wie beim Verzehr von BCAAs allein gibt es nur begrenzte Studien zur gleichzeitigen Einnahme von BCAAs mit anderen Nährstoffen. Wenn BCAAs oder eine isonitrogene Mischung aus Threonin, Methionin und Histidin zusammen mit Kohlenhydraten an menschliche Probanden verabreicht wurden, nahm die Rate der Muskelproteinsynthese in beiden Gruppen gleichermaßen ab, was auf keine eindeutige Rolle der BCAAs hinweist . In ähnlicher Weise erhöhte der Verzehr einer Mischung aus BCAAs und Kohlenhydraten nach Widerstandstraining die anabolen Signalfaktoren nicht stärker als Kohlenhydrate allein . Daher stützen die verfügbaren Beweise nicht die Vorstellung einer speziellen anabolen Wirkung der BCAAs, wenn sie mit Kohlenhydraten verabreicht werden.
Im Gegensatz zum Fehlen eines interaktiven Effekts zwischen BCAAs und Kohlenhydraten können BCAAs die anabole Wirkung einer Proteinmahlzeit verstärken. Zum Beispiel die Zugabe von 5 g BCAAs zu einem Getränk, das 6 enthält.25 g Whey Protein erhöhten die Muskelproteinsynthese auf ein Niveau, das mit dem von 25 g Whey Protein induzierten vergleichbar ist . Dieses Ergebnis legt nahe, dass eine oder mehrere der BCAAs für die Stimulation der Muskelproteinsynthese durch Molkenprotein geschwindigkeitsbegrenzend sein könnten, oder dass die zusätzlichen BCAAs ein größeres Potenzial für eine anabole Reaktion des Muskels auf Molkenprotein induzierten, indem sie die Initiationsfaktoren aktivierten. In beiden Fällen ist die Reaktion von BCAAs in Verbindung mit intaktem Protein ein anderes Problem als die Wirkung von BCAAs allein, da das intakte Protein alle EAAs liefert, die zur Herstellung eines intakten Proteins erforderlich sind.
Individuelle Wirkungen von Leucin, Valin und Isoleucin
In diesem Artikel haben wir nur die Reaktion auf Mischungen von BCAAs betrachtet. Die Reaktionen auf einzelne BCAAs (d. H. Leucin, Valin oder Isoleucin) können aus mehreren Gründen von der Kombination der drei abweichen. Hinweise darauf, dass Leucin allein ausüben kann und anabole Reaktion (z., ), während für Isoleucin oder Valin keine solchen Daten vorliegen. Daher ist zu erwarten, dass Leucin allein wirksamer ist als die Kombination aller BCAAs. Es gibt jedoch zwei signifikante Einschränkungen eines Nahrungsergänzungsmittels von Leucin allein. Erstens begrenzen die gleichen Probleme, die das Ausmaß der Stimulation der Muskelproteinsynthese durch BCAAs allein in Bezug auf die Verfügbarkeit der anderen EAAs, die für die Produktion von intaktem Muskelprotein notwendig sind, begrenzen auch die Reaktion auf Leucin allein. Zweitens aktiviert die Erhöhung der Plasmakonzentration von Leucin den Stoffwechselweg, der alle BCAAs oxidiert. Infolgedessen führt die Einnahme von Leucin allein zu einer Abnahme der Plasmakonzentrationen von Valin und Isoleucin. Die Verfügbarkeit von Valin und Isoleucin kann daher zu einer Einschränkung der Muskelproteinsynthese werden, wenn Leucin allein konsumiert wird. Dies könnte der Grund sein, warum Langzeitstudien mit diätetischer Leucin-Supplementierung keine positiven Ergebnisse erbracht haben . Der Hauptgrund für ein Nahrungsergänzungsmittel, das alle BCAAs im Gegensatz zu Leucin allein enthält, besteht darin, die Abnahme der Plasmakonzentrationen von Valin und Isoleucin zu überwinden, die auftreten würden, wenn Leucin allein verabreicht wird.
Während ein Nahrungsergänzungsmittel mit allen BCAAs die Konzentrationsabnahmen, die sich aus dem Verzehr von Leucin allein ergeben, überwinden kann, kann die Zugabe von Valin und Isoleucin die Wirksamkeit von Leucin allein aufgrund der Konkurrenz um den Transport in die Muskelzellen einschränken. Die BCAAs werden alle aktiv in Zellen, einschließlich Muskelzellen, durch das gleiche Transportsystem transportiert. Daher konkurrieren die BCAAs, wenn sie zusammen bereitgestellt werden, miteinander um den Transport in die Zellen. Wenn einer der BCAAs (z. B. Leucin) die Rate für die Proteinsynthese begrenzt, kann die Zugabe der beiden anderen BCAAs die Stimulation der Proteinsynthese aufgrund des verringerten Eintritts von Leucin in die Zelle einschränken. Die BCAAs konkurrieren auch mit anderen Aminosäuren um den Transport, einschließlich Phenylalanin, und dieser Wettbewerb könnte die intramuskuläre Verfügbarkeit anderer EAAs beeinflussen. Aufgrund der Konkurrenz um Transporter ist es möglich, dass Leucin allein beispielsweise eine vorübergehende stimulierende Wirkung auf die Muskelproteinsynthese (z. B. ) hat, bei der die BCAAs keine solche Reaktion hervorrufen .