Die Gene des Haupthistokompatibilitätskomplexes (MHC) kodieren für Proteine, mit denen das Immunsystem Zellen und Gewebe im Körper als „selbst“ oder „anderes“ identifiziert. MHC-Moleküle ’sprechen‘ mit T-Zellen, die den Körper nach fremden Eindringlingen oder gefährlich mutierten Zellen durchsuchen. Das MHC fungiert als Fenster in unsere Zellen. Es präsentiert Informationsschnipsel (Peptide) über den Zustand der Zelle – so kann das Immunsystem nach Infektionen, Krebs und anderen Krankheiten suchen. Zellen, die den Selbst- / Fremdtest nicht bestehen, werden eliminiert.
Die MHC-Gene sind polymorph, und einzelne Organismen derselben Spezies haben sehr selten dieselbe MHC-Identität. Bei der Suche nach einem Spender für eine Organ- oder Gewebetransplantation, Sowohl die Spender- als auch die Empfänger-MHC-Identität werden bestimmt, um die beste und engste Übereinstimmung zu finden. Ihre MHC-Identität wird auch als „Gewebetyp“ bezeichnet. Dieser Gewebetyp ist bei der Organtransplantation von entscheidender Bedeutung – Fehlpaarungen machen transplantiertes oder transplantiertes Gewebe zu einem Ziel für das adaptive Immunsystem.
MHC-Moleküle bestehen aus zwei Einzelteilen, die Zellen des Immunsystems kurze Epitope (kurze Peptide) präsentieren. Es gibt zwei Hauptklassen von MHC-Molekülen – Klasse I und Klasse II. Es gibt auch „nicht-kanonische“ MHC-Typen, die spezialisierten Zwecken dienen und spezialisierte Moleküle präsentieren.
MHC-Moleküle der Klasse I finden sich auf allen kernhaltigen Zellen im Körper und auf Blutplättchen. Klasse I interagiert mit CD8 + T-Zellen und interagiert direkt mit CD8 als Co-Rezeptor. Die Präsentation intrazellulärer Epitope ermöglicht es T-Zellen, nach intrazellulären Bakterien, Virusinfektionen und krebsartigen Mutationen zu suchen. MHC I Präsentation und Signalisierung ist ein globales „Alarm“ -System für die Zellen im Körper.
Das MHC-Molekül der Klasse I besteht aus 2 Proteinen – einer Alpha-Einheit mit drei Domänen, die nicht kovalent an Beta-2-Mikroglobulin gebunden ist. Die Aminosäuresequenz und Form dieser Untereinheiten bestimmt die Form der Bindungsrille und damit, welches Peptid binden kann. MHC-Klasse I präsentiert Epitope von 8-10 Aminosäuren für T-Zellen, die typischerweise von Proteinen im Cytosol (endogene Proteinantigene) abgeleitet sind. Klasse-II-MHC-Moleküle werden typischerweise auf Antigen-präsentierenden Zellen (APC) wie Makrophagen, dendritischen Zellen und B-Lymphozyten gefunden. Diese MHC-Moleküle interagieren mit CD4 auf CD4 + T-Helferzellen. Klasse II MHC-Präsentation fungiert als eine spezifische Kommunikationslinie zwischen Immunzellen und dem globalen Immunsystem.
Das Klasse-II-Molekül besteht aus zwei unterschiedlichen Untereinheiten – Alpha und Beta, die nicht kovalent miteinander verbunden sind, um die Bindungsrille zu bilden. Auf diese Weise werden Epitope, die von extrazellulären Inhalten abgeleitet sind, in 14-18 Aminosäurenpeptiden präsentiert. Die MHC-Präsentation der Klasse II ist eine Voraussetzung für die Initiierung und Aufrechterhaltung adaptiver Immunantworten gegen fremde Eindringlinge wie Pilze und extrazelluläre Bakterien.
Diese gleiche Familie von Proteinen beim Menschen werden menschliche Leukozytenantigene (HLA) genannt.