The β-sheet is an element of protein secondary structure, and intra-/intermolecular β-sheet interaktions play pivotal role in biological regulatory processs including scaffolding, transporting, and oligomerisaatio. Luonnossa β-arkin muodostuminen on tiukasti säädeltyä, koska häiriintynyt β-pinoaminen johtaa usein vakaviin sairauksiin, kuten Alzheimerin tautiin, Parkinsonin tautiin, systeemiseen amyloidoosiin tai diabetekseen. Näin ollen luontaisten β-arkkia muodostavien ominaispiirteiden tunnistaminen voi antaa arvokasta tietoa proteiinien rakenteesta uusien hoitomuotojen kehittämisessä. Rakenteisiin perustuvia suunnittelumenetelmiä ei kuitenkaan välttämättä voida yleisesti soveltaa tällaisiin amyloidogeenisiin peptideihin lähinnä korkean rakenteellisen plastisuuden ja monimutkaisuuden vuoksi. Siksi täydentäviin sekvenssitietoihin perustuva vaihtoehtoinen suunnittelustrategia on erittäin tärkeä. Tässä kehitimme tietokantahakumenetelmän nimeltä β-pinoaminen vuorovaikutussuunnittelu vastavuoroisuutta varten (B-SIDER) täydentävien β-säikeiden suunnittelua varten. Menetelmässä hyödynnetään rakennetietokannan tietoja ja luodaan tavoitekohtaisia pistematriiseja. B-SIDER-pistefunktion erottelevaa tehoa testattiin edustavilla amyloidogeenisilla peptidialustarakenteilla sekvenssipohjaista pistematriisia (PASTA 2.0) ja kaksi suosittua ab initio protein design score-toimintoa (Rosetta ja FoldX). B-SIDER pystyy erottamaan villityyppiset amyloidogeeniset β-säikeet suosimina vuorovaikutuksina muita menetelmiä johdonmukaisemmin. B-SIDERIÄ sovellettiin prospektiivisesti täydentävien β-säikeiden suunnitteluun splitGFP-telineen osalta. Kolmella muunnoksella havaittiin olevan voimakkaampia interaktioita kuin alkuperäisen sekvenssin, joka valittiin suunnatun evoluution kautta ja joka säteilee korkeampia fluoresenssin intensiteettejä. Tuloksemme osoittavat, että B-SIDER voidaan soveltaa muiden β-säikeiden suunnitteluun, mikä auttaa kehittämään terapeuttisia lääkkeitä sairauksiin liittyviä amyloidogeenisia peptidejä vastaan.