div>
Protéines et acides aminés
L’alpha-carbone (α-carbone) est également un terme qui s’applique aux protéines et aux acides aminés. C’est le carbone de base avant l’atome de carbone carbonyle dans la molécule. Par conséquent, la lecture le long de l’épine dorsale d’une protéine typique donnerait une séquence de –n–etc. (lors de la lecture dans le sens N à C). Le carbone α est l’endroit où les différents substituants se fixent à chaque acide aminé différent. C’est-à-dire que les groupes suspendus à la chaîne au niveau du carbone α sont ce qui donne aux acides aminés leur diversité. Ces groupes confèrent au carbone α ses propriétés stéréogènes pour chaque acide aminé à l’exception de la glycine. Par conséquent, le carbone α est un stéréocentre pour chaque acide aminé à l’exception de la glycine. La glycine n’a pas non plus de carbone β, tandis que tous les autres acides aminés le font.
Le carbone α d’un acide aminé est significatif dans le repliement des protéines. Lorsqu’on décrit une protéine, qui est une chaîne d’acides aminés, on rapproche souvent l’emplacement de chaque acide aminé de l’emplacement de son carbone α. En général, les carbones α des acides aminés adjacents dans une protéine sont distants d’environ 3,8 ångströms (380 picomètres).
Énols et énolatesEdit
Le carbone α est également important pour la chimie du carbonyle à base d’énol et d’énolate. Les transformations chimiques affectées par la conversion en énolate ou en énol, en général, conduisent au carbone α agissant comme nucléophile, devenant par exemple alkylé en présence d’halogénoalcane primaire. Une exception est en réaction avec les chlorures, les bromures et les iodures de silyle, où l’oxygène agit comme nucléophile pour produire de l’éther d’énol de silyle.