On pense que les prions sont les agents responsables d’un groupe de maladies neurodégénératives à évolution rapide appelées encéphalopathies spongiformes transmissibles, ou maladies à prions. Ce sont des isoformes infectieuses d’une protéine cellulaire codée par l’hôte connue sous le nom de protéine prion. Les maladies à prions affectent les humains et les animaux et sont uniformément mortelles. La maladie à prions la plus fréquente chez l’homme est la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), qui se présente comme une maladie sporadique chez la plupart des patients et comme une maladie familiale ou iatrogène chez certains patients. La question de savoir si les prions sont des protéines infectieuses qui agissent seules pour causer des maladies à prions reste un sujet de débat scientifique. Cependant, l’augmentation des preuves expérimentales et l’absence d’une explication alternative plausible de l’apparition de maladies à prions à la fois infectieuses et héréditaires ont conduit à l’acceptation généralisée de l’hypothèse du prion.
L’intérêt pour la recherche sur les maladies à prions a considérablement augmenté après l’identification, dans les années 1980, d’une grande épidémie internationale d’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, également connue sous le nom de maladie de la vache folle) chez les bovins et après l’accumulation de preuves scientifiques indiquant la transmission zoonotique de l’ESB aux humains causant une variante de la MCJ. Au cours des dernières années, une transmission secondaire par voie sanguine de la variante de la MCJ a été signalée au Royaume-Uni.
Prions:La Nouvelle biologie des protéines décrit l’état actuel des connaissances sur le monde énigmatique des maladies à prions. Le livre est organisé en 12 chapitres pour la plupart brefs, qui résument joliment les différents types de maladies à prions et les défis associés à leur diagnostic et à leur traitement. Ces sections examinent la biologie des prions, les hypothèses sous-jacentes à la réplication des prions et la base biochimique de la diversité des souches. Les chapitres 2 à 5 décrivent les différentes caractéristiques des prions, y compris l’évolution historique de l’hypothèse du prion, une description détaillée des mécanismes possibles par lesquels la protéine prion normale est convertie en forme pathogène, ainsi que la biologie cellulaire et les fonctions putatives de la protéine prion normale. Les descriptions lucides de l’auteur des différents sujets sont étayées par des diagrammes et des références clés. Les chapitres suivants décrivent les outils de diagnostic de laboratoire de la maladie à prions disponibles ou en cours de développement. Le chapitre 9 résume succinctement les sites cibles les plus probables, de la formation de l’agent infectieux à ses effets sur la neurodégénérescence, qui peuvent être exploités pour un développement thérapeutique probable. Le même chapitre décrit les différents composés antiprion qui ont été ou sont testés en tant qu’interventions thérapeutiques pour les maladies à prions.
Le livre est inhabituel car tout son contenu a été exclusivement rédigé par 1 personne, ce qui a entraîné une pénurie d’informations approfondies dans certains domaines, qui ont pu être fournies par plusieurs auteurs. Cependant, tout bien considéré, le livre peut être une ressource précieuse pour les scientifiques qui commencent à comprendre le monde des maladies à prions, le mécanisme biochimique sous-jacent de l’apparition de la maladie et les défis associés au diagnostic et au traitement des maladies à prions.