foaia de la XV este un element al structurii secundare proteice, iar interactiunile intra-/intermoleculare de foi de la oligomerizare. În natură, o formare a foilor de la suta este strict reglementată, deoarece stivuirea neregulată a cifrelor duce adesea la boli grave, cum ar fi Alzheimer, Parkinson, amiloidoză sistemică sau diabet. Astfel, identificarea tendințelor intrinseci de formare a foilor de tip XV poate oferi o perspectivă valoroasă asupra proiectelor de proteine pentru dezvoltarea unor noi terapii. Cu toate acestea, metodele de proiectare bazate pe structură pot să nu fie aplicabile în general unor astfel de peptide amiloidogene, în principal datorită plasticității și complexității structurale ridicate. Prin urmare, o strategie alternativă de proiectare bazată pe informații complementare de secvență este de o importanță semnificativă. Aici, am dezvoltat o metodă de căutare a bazei de date numită design de interacțiune pentru reciprocitate (B-SIDER) pentru proiectarea de componente complementare de tip sec. Această metodă utilizează informațiile bazei de date structurale și generează matrice de scor specifice țintei. Puterea discriminatorie a funcției scorului B-sider a fost testată pe substructuri peptidice amiloidogene reprezentative față de o matrice de scor bazată pe secvență (PASTA 2.0) și două funcții populare ab initio protein design score (Rosetta și FoldX). B-SIDER este capabil să distingă firele amiloidogene de tip sălbatic ca interacțiuni favorizate într-o manieră mai consistentă decât alte metode. B-SIDER a fost aplicat prospectiv la proiectarea unor toroane complementare pentru o schelă splitGFP. Au fost identificate trei variante care au interacțiuni mai puternice decât secvența originală selectată printr-o evoluție direcționată, emițând intensități de fluorescență mai mari. Rezultatele noastre indică faptul că B-SIDER poate fi aplicabil proiectării altor componente ale seriei, ajutând la dezvoltarea terapiei împotriva peptidelor amiloidogene legate de boală.